VP2蛋白

摘要： 拟制备针对鸡传染性贫血病毒(CIAV)VP2蛋白的单克隆抗体(mAb),为CIAV的诊断和病毒生物学特性研究提供有用制剂。以PCR技术扩增CIAV VP2基因并克隆到原核表达载体pET-32a中,经IPTG诱导表达。以原核表达的融合蛋白免疫BALB/c小鼠,利用杂交瘤技术研制并筛选分泌抗CIAV VP2蛋白mAb的阳性杂交瘤细胞;采用截短表达CIAV VP2基因方法鉴定mAb识别的抗原表位。结果显示:成功获得了1株能稳定分泌抗CIAV VP2蛋白mAb的杂交瘤细胞株,并命名为CIAV-VP2-4A12;亚类鉴定结果表明,该mAb重链为IgG_(1)型,轻链为kappa链;Western blot结果显示,该mAb可以识别大肠杆菌,Sf9细胞和转染pCAGGS-VP2-Flag的DF1细胞中表达的VP2蛋白。使用原核表达截短蛋白进行表位鉴定,发现该mAb识别抗原表位序列是^(155)KTVRW^(159),序列比对发现该表位在CIAV中高度保守。本研究成功制备了针对CIAV VP2蛋白的特异性mAb,并精确鉴定了其识别表位,为VP2蛋白功能的研究以及CIAV的诊断方法研发提供了有效工具。

摘要： 为建立一种检测猫细小病毒抗体的间接ELISA方法,将猫细小病毒VP2蛋白共有的多个B细胞抗原表位进行串联表达为重组蛋白并纯化作为包被抗原。采用棋盘式方法优化反应的最佳血清稀释度和抗原包被量,同时比较了间接ELISA方法的其他反应条件。结果显示,抗原包被量为8μg/m L,血清最佳稀释度为1∶400,二抗的最佳工作稀释度为1∶10000;TMB底物显色液37°C避光显色反应15 min。特异性试验结果显示,同猫杯状病毒和猫疱疹病毒阳性血清均无交叉反应。此方法对猫细小病毒阳性血清的敏感性为1∶5120,组内、组间变异系数均小于10%。与包被全病毒的方法平行比较,显示其检测阴阳性血清的值高度一致。结果表明,基于猫细小病毒串联表达的VP2蛋白B细胞抗原表位建立的间接ELISA方法适合临床样本的检测,为猫瘟的防控工作提供了技术支撑。

摘要： 【目的】研究1株传染性法氏囊病病毒(Infectious bursal disease virus,IBDV)广西分离株的毒力特征及其与VP2基因序列特征的关系,为IBDV的流行病学研究和疫病防控提供参考。【方法】通过PCR、鸡胚传代培养、DF-1细胞的适应培养及琼脂扩散试验等方法分离鉴定病毒,并扩增其VP2基因,利用Mega 7.0、MegAlign软件将其与其他不同毒力IBDV毒株进行核苷酸及氨基酸序列比对分析,并进行SPF鸡致病性试验,用实时荧光定量PCR方法测定IBDV拷贝数变化情况。【结果】成功分离到1株IBDV毒株,命名为GX20210126株。该毒株接种SPF鸡胚可导致鸡胚出现出血、矮化和肝脏发黄、出血及针尖状坏死;且GX20210126对DF-1具有良好的细胞适应性,可引起显著细胞病变。琼脂扩散试验显示,该毒株具有良好的抗原性,病毒液能与IBDV阳性血清之间形成白色沉淀线。VP2基因进化分析显示GX20210126株与国际标准超强毒株在同一个大的分支上,氨基酸序列相似性在86.8%~99.6%之间,其中与UK661株相似性最高,为99.6%,仅有2处氨基酸位点发生改变,即D279N和I272T。以EID50为10-3.8/0.1 mL,0.5 mL/只的剂量点眼、滴鼻接种8日龄SPF鸡,攻毒后鸡出现羽毛蓬松、精神萎靡、拉白绿色水样粪便等临床症状,剖检可见肌肉、肝脏出血,肾脏尿酸盐沉积,法氏囊萎缩,IBDV拷贝数在感染后第5天达到峰值。【结论】IBDV广西流行株GX20210126具有超强毒株基因序列特征,人工感染鸡群可导致IBDV典型临床症状和病理变化。

摘要： 为了制备鹅细小病毒(GPV)VP2蛋白的特异性单克隆抗体,将VP2基因克隆至大肠杆菌原核表达载体pET28a(+),构建了pET28a-VP2原核表达质粒,经过诱导表达并纯化获得了VP2蛋白。将纯化蛋白免疫BALB/c小鼠,采用杂交瘤技术制备了3株可稳定分泌与GPV VP2蛋白结合的单克隆抗体杂交瘤细胞株,分别命名为:F5-B7、C4-4和B9-C5。抗体分型结果显示,3株单克隆抗体轻链均为κ链,F5-B7和C4-4重链亚类为IgG2b, B9-C5重链亚类为IgG1。以VP2蛋白为包被抗原,采用间接ELISA方法检测表明,F5-B7和C4-4两个单抗效价可达1∶240 000,B9-C5单抗为1∶20 000。间接免疫荧光和免疫印迹试验表明,这3株抗体皆能与GPV发生特异性反应。本研究为鹅细小病毒VP2蛋白表位鉴定、病毒和VP2蛋白结构功能研究、鹅细小病毒诊断试剂的开发及基因工程抗体的研究等奠定了基础。

摘要： 为探究白喉毒素截短体DT390是否对鸡传染性法氏囊病病毒(Infectious bursal disease virus,IBDV) VP2蛋白具有免疫增强作用,本研究利用有白喉毒素抗性的毕赤酵母表达系统对DT390和VP2进行融合表达,用SDS-PAGE和Western blotting方法对表达的融合蛋白DT390-VP2进行了鉴定.将24只21日龄SPF雏鸡随机均分为4组:VP2组、DT390-VP2组、PBS(对照组)和B87组(阳性对照组),在第0和14天,分别对各组雏鸡进行免疫,在首免后第28天,每只雏鸡接种100 BID50的IBDVBC6/85毒株,采用ELISA法检测免疫前后不同时间各组雏鸡血清的VP2特异性抗体水平,采用法氏囊组织切片HE染色及病理损伤评分来评价法氏囊的损伤程度,评价融合蛋白DT390-VP2在雏鸡体内的免疫原性和保护功能.SDS-PAGE和Western blotting分析结果显示,表达和提纯后的目的 蛋白确为糖基化的融合蛋白DT390-VP2(91.26 ku).体内试验结果显示,首次免疫21 d后,DT390-VP2组的VP2特异性抗体滴度分别显著和极显著高于B87组(P＜0.05)和VP2组(P＜0.01);首次免疫28 d后,DT390-VP2组的VP2特异性抗体滴度极显著高于VP2组(P＜0.01);与VP2蛋白相比,融合蛋白DT390-VP2减轻了雏鸡法氏囊淋巴滤泡的萎缩程度.综上所述,白喉毒素截短体DT390以融合表达的方式增强了VP2的体液免疫原性,融合蛋白DT390-VP2在一定程度上减轻了IBDV BC6/85毒株造成的组织损伤.

摘要： 为了制备具有中和活性的抗猪细小病毒(Porcine parvovirus,PPV)单克隆抗体,采用血凝试验(HA)鉴定纯化的重组PPV VP2蛋白的活性,将重组VP2蛋白与弗氏佐剂混合后免疫BALB/c小鼠.免疫3次后,小鼠血清的血凝抑制(HI)效价可达1∶216,取免疫小鼠脾细胞与SP2/0细胞融合制备杂交瘤细胞,采用有限稀释法进行多轮亚克隆,经免疫过氧化物酶单层细胞试验(IPMA)筛选,成功获得杂交瘤细胞株5F7和11B3,能够稳定分泌中和性单克隆抗体.单克隆抗体5F7和11B3的轻链型均为Kappa,重链型分别为IgG2a和IgG2b.经ELISA和IPMA检测,单克隆抗体5F7和11B3均能与重组PPV VP2蛋白和PPV病毒粒子发生特异反应,而与猪圆环病毒2型(PCV2)、猪繁殖与呼吸综合征病毒(PRRSV)和猪瘟病毒(CSFV)无交叉反应.5F7和11B3腹水针对PPV病毒反应的ELSIA效价分别为1∶10240和1∶20480;针对PPV感染PK15细胞的中和效价分别为1∶211和1∶210.Western blot鉴定结果显示,单克隆抗体5F7和11B3均不与变性的VP2蛋白发生反应,说明2株单克隆抗体均识别重组PPV VP2蛋白的构象型表位.综上,成功制备了2株具有中和活性的抗PPV单克隆抗体.

摘要： 为加强塞内卡病毒A(Seneca virus A,SVA)的鉴别诊断及流行病学监测。本研究以SVA重组VP2蛋白及其对应的辣根过氧化酶(HRP)标记的单克隆抗体,建立了检测SVA抗体的阻断ELISA方法。该方法优化后,抗原最佳包被浓度为0.25μg/m L,37°C孵育2 h后4°C过夜;最佳封闭液为1%BSA,37°C孵育1 h;待检血清最佳稀释度为1∶1,37°C孵育1.5 h;酶标单抗最佳稀释度为1∶1000,37°C作用45 min;TMB最佳显色时间为37°C作用10~15 min。本方法的判定标准:当阻断率(PI)≥41.25%时为阳性,PI≤25.29%时为阴性,25.29%

摘要： 为提高原核表达传染性法氏囊病毒(IBDV)VP2蛋白纯度,在大肠杆菌中表达VP2蛋白,并对其进行纯化方法优化及其免疫原性分析.利用琼脂扩散试验(AGP)测定VP2蛋白效价并进行SDS-PAGE和Western blot鉴定;采用饱和硫酸铵溶液和离子交换层析对目的蛋白进行纯化,并对纯化填料、洗脱液离子强度及缓冲液的pH值进行优化,以确定最佳纯化条件.将纯化的VP2蛋白免疫SPF鸡,定期采血用ELISA方法测定其免疫抗体并进行病理组织检测.SDS-PAGE及West-ern blot鉴定结果显示,VP2分子质量约为50 ku,且具有良好反应原性,VP2蛋白可溶性表达的AGP效价为1:16.纯化结果显示,利用强阴离子层析优化盐离子浓度及pH值可获得纯度较高的VP2蛋白,其质量浓度为0.6 mg/mL.纯化的VP2蛋白加商业佐剂免疫鸡28 d后,鸡产生的特异性免疫抗体滴度最高,且攻毒后的保护率可达到80％,法氏囊无明显病理组织损伤.综上,利用大肠杆菌成功表达了VP2蛋白,纯化的VP2蛋白纯度较高且具有良好的免疫原性.

摘要： 为建立一种快速检测牛细小病毒(BPV)的方法,本研究通过PCR扩增BPV VP2基因,构建pProHTa-BPV-VP2重组表达载体,转化后获得重组大肠杆菌,通过诱导表达获得VP2重组蛋白,将其纯化后免疫小鼠(100 μg/只),经细胞融合、克隆和筛选共获得了5株阳性杂交瘤细胞株,分别命名为5G9、2B5、6A3、7E8和2B6.经鉴定,其分泌抗体亚型分别为IgG2a、IgG2b、IgM、IgM和IgA.间接免疫荧光结果显示,5株单克隆抗体(MAb)与BPV均可发生特异性反应.同时,将纯化后的BPV VP2重组蛋白免疫新西兰兔,制备兔抗BPV VP2多抗.利用制备的2B5作为检测抗体,BPV VP2多抗作为捕获抗体,初步建立检测BPV的双抗体夹心ELISA方法.该方法的特异性试验结果显示,除BPV外,与牛轮状病毒、猪伪狂犬病毒、猪传染性肠炎病毒、猪流行性腹泻病毒、牛病毒性腹泻病毒均不发生反应.敏感性试验结果显示,该方法对BPV最低检出量为3.125×102.8TCID50/mL.重复性试验结果显示,该方法批内、批间变异系数均小于10％.利用该方法对269份临床猪腹泻病料样品进行检测,检出BPV阳性样品14份,与PCR方法符合率达100％.综上,本研究利用抗BPV VP2蛋白的MAb和兔抗BPV VP2多抗建立了双抗体夹心ELISA方法,该方法具有良好的特异性、敏感性和重复性,为BPV感染的快速诊断提供一种有效的检测方法,并为流行病学研究和疫病防控提供一种可靠的手段.

摘要： 蓝舌病(Bluetongue,BT)是由呼肠孤病毒科环状病毒属蓝舌病病毒引起,由库蠓等昆虫传播的反刍动物非接触性传染病;主要侵害绵羊、山羊,牛为隐性感染.由于发病绵羊持续高热、消瘦、口鼻和胃粘膜出现溃疡损伤、口腔粘膜及舌头发蓝,因此命名为蓝舌病.蓝舌病VP7蛋白位于病毒颗粒内衣壳的最外侧,约占病毒成分的36％,是主要的血清群特异性抗原,因此获得针对VP7蛋白的单克隆抗体,就为蓝舌病免疫学检测方法的建立奠定了基础.本实验筛选出两株针对VP7蛋白的单克隆抗体，其中一株单克隆抗体与蓝舌病24个血清型都发生特异性反应，具有良好的群特异性，为建立特异的蓝舌病免疫学ELISA诊断方法奠定了基础，同时也为VP7蛋白相应的抗原表位的定位及分子生物学特性分析奠定了基础。

摘要： 蓝舌病(Bluetongue,BT)是由呼肠孤病毒科环状病毒属蓝舌病病毒引起,由库蠓等昆虫传播的反刍动物非接触性传染病;主要侵害绵羊、山羊,牛为隐性感染.由于发病绵羊持续高热、消瘦、口鼻和胃粘膜出现溃疡损伤、口腔粘膜及舌头发蓝,因此命名为蓝舌病.蓝舌病VP7蛋白位于病毒颗粒内衣壳的最外侧,约占病毒成分的36％,是主要的血清群特异性抗原,因此获得针对VP7蛋白的单克隆抗体,就为蓝舌病免疫学检测方法的建立奠定了基础.本实验筛选出两株针对VP7蛋白的单克隆抗体，其中一株单克隆抗体与蓝舌病24个血清型都发生特异性反应，具有良好的群特异性，为建立特异的蓝舌病免疫学ELISA诊断方法奠定了基础，同时也为VP7蛋白相应的抗原表位的定位及分子生物学特性分析奠定了基础。

摘要： 蓝舌病(Bluetongue,BT)是由呼肠孤病毒科环状病毒属蓝舌病病毒引起,由库蠓等昆虫传播的反刍动物非接触性传染病;主要侵害绵羊、山羊,牛为隐性感染.由于发病绵羊持续高热、消瘦、口鼻和胃粘膜出现溃疡损伤、口腔粘膜及舌头发蓝,因此命名为蓝舌病.蓝舌病VP7蛋白位于病毒颗粒内衣壳的最外侧,约占病毒成分的36％,是主要的血清群特异性抗原,因此获得针对VP7蛋白的单克隆抗体,就为蓝舌病免疫学检测方法的建立奠定了基础.本实验筛选出两株针对VP7蛋白的单克隆抗体，其中一株单克隆抗体与蓝舌病24个血清型都发生特异性反应，具有良好的群特异性，为建立特异的蓝舌病免疫学ELISA诊断方法奠定了基础，同时也为VP7蛋白相应的抗原表位的定位及分子生物学特性分析奠定了基础。

摘要： 蓝舌病(Bluetongue,BT)是由呼肠孤病毒科环状病毒属蓝舌病病毒引起,由库蠓等昆虫传播的反刍动物非接触性传染病;主要侵害绵羊、山羊,牛为隐性感染.由于发病绵羊持续高热、消瘦、口鼻和胃粘膜出现溃疡损伤、口腔粘膜及舌头发蓝,因此命名为蓝舌病.蓝舌病VP7蛋白位于病毒颗粒内衣壳的最外侧,约占病毒成分的36％,是主要的血清群特异性抗原,因此获得针对VP7蛋白的单克隆抗体,就为蓝舌病免疫学检测方法的建立奠定了基础.本实验筛选出两株针对VP7蛋白的单克隆抗体，其中一株单克隆抗体与蓝舌病24个血清型都发生特异性反应，具有良好的群特异性，为建立特异的蓝舌病免疫学ELISA诊断方法奠定了基础，同时也为VP7蛋白相应的抗原表位的定位及分子生物学特性分析奠定了基础。

摘要： 蓝舌病(Bluetongue,BT)是由呼肠孤病毒科环状病毒属蓝舌病病毒引起,由库蠓等昆虫传播的反刍动物非接触性传染病;主要侵害绵羊、山羊,牛为隐性感染.由于发病绵羊持续高热、消瘦、口鼻和胃粘膜出现溃疡损伤、口腔粘膜及舌头发蓝,因此命名为蓝舌病.蓝舌病VP7蛋白位于病毒颗粒内衣壳的最外侧,约占病毒成分的36％,是主要的血清群特异性抗原,因此获得针对VP7蛋白的单克隆抗体,就为蓝舌病免疫学检测方法的建立奠定了基础.本实验筛选出两株针对VP7蛋白的单克隆抗体，其中一株单克隆抗体与蓝舌病24个血清型都发生特异性反应，具有良好的群特异性，为建立特异的蓝舌病免疫学ELISA诊断方法奠定了基础，同时也为VP7蛋白相应的抗原表位的定位及分子生物学特性分析奠定了基础。

摘要： 蓝舌病(Bluetongue,BT)是由呼肠孤病毒科环状病毒属蓝舌病病毒(Bluetongue virus,BTV)引起的,主要由库蠓传播的反刍动物烈性非接触性传染病.BT血清型众多,目前已发现24个血清型,最近又相继分离到BTV25和26型.BTV基因组由10个线性双链RNA片段组成,共编码11种蛋白,七种结构蛋白(VP1-VP7)和四种非结构蛋白(NS1、NS2、NS3/NS3a和NS4).其中VP2蛋白是由L2基因编码的,是BTV外壳蛋白的主要成分之一,是BTV的主要型特异性抗原.本研究利用原核表达的BTV8 VP2蛋白为免疫原，以真核表达的VP2蛋白为包被抗原制备VP2蛋白型特异性单克隆抗体(Mab)，并利用肽扫描技术对其抗原表位进行鉴定，为BTV8型特异性检测方法的建立以及VP2蛋白功能和结构的研究奠定了基础.BTV血清型众多，不同血清型之间交叉免疫性保护差，因此预防本病的关键是建立快速的血清型检测方法。本研究以原核表达的BTV8 VP2蛋白制备了2株BTV8型特异性Mab，为BTV8型特异性检测方法的建立奠定了基础；利用肽扫描技术对其表位进行了鉴定，为VP2蛋白结构和功能的研究奠定了基础。

摘要： 蓝舌病(Bluetongue,BT)是由呼肠孤病毒科环状病毒属蓝舌病病毒(Bluetongue virus,BTV)引起的,主要由库蠓传播的反刍动物烈性非接触性传染病.BT血清型众多,目前已发现24个血清型,最近又相继分离到BTV25和26型.BTV基因组由10个线性双链RNA片段组成,共编码11种蛋白,七种结构蛋白(VP1-VP7)和四种非结构蛋白(NS1、NS2、NS3/NS3a和NS4).其中VP2蛋白是由L2基因编码的,是BTV外壳蛋白的主要成分之一,是BTV的主要型特异性抗原.本研究利用原核表达的BTV8 VP2蛋白为免疫原，以真核表达的VP2蛋白为包被抗原制备VP2蛋白型特异性单克隆抗体(Mab)，并利用肽扫描技术对其抗原表位进行鉴定，为BTV8型特异性检测方法的建立以及VP2蛋白功能和结构的研究奠定了基础.BTV血清型众多，不同血清型之间交叉免疫性保护差，因此预防本病的关键是建立快速的血清型检测方法。本研究以原核表达的BTV8 VP2蛋白制备了2株BTV8型特异性Mab，为BTV8型特异性检测方法的建立奠定了基础；利用肽扫描技术对其表位进行了鉴定，为VP2蛋白结构和功能的研究奠定了基础。

摘要： 蓝舌病(Bluetongue,BT)是由呼肠孤病毒科环状病毒属蓝舌病病毒(Bluetongue virus,BTV)引起的,主要由库蠓传播的反刍动物烈性非接触性传染病.BT血清型众多,目前已发现24个血清型,最近又相继分离到BTV25和26型.BTV基因组由10个线性双链RNA片段组成,共编码11种蛋白,七种结构蛋白(VP1-VP7)和四种非结构蛋白(NS1、NS2、NS3/NS3a和NS4).其中VP2蛋白是由L2基因编码的,是BTV外壳蛋白的主要成分之一,是BTV的主要型特异性抗原.本研究利用原核表达的BTV8 VP2蛋白为免疫原，以真核表达的VP2蛋白为包被抗原制备VP2蛋白型特异性单克隆抗体(Mab)，并利用肽扫描技术对其抗原表位进行鉴定，为BTV8型特异性检测方法的建立以及VP2蛋白功能和结构的研究奠定了基础.BTV血清型众多，不同血清型之间交叉免疫性保护差，因此预防本病的关键是建立快速的血清型检测方法。本研究以原核表达的BTV8 VP2蛋白制备了2株BTV8型特异性Mab，为BTV8型特异性检测方法的建立奠定了基础；利用肽扫描技术对其表位进行了鉴定，为VP2蛋白结构和功能的研究奠定了基础。

摘要： 蓝舌病(Bluetongue,BT)是由呼肠孤病毒科环状病毒属蓝舌病病毒(Bluetongue virus,BTV)引起的,主要由库蠓传播的反刍动物烈性非接触性传染病.BT血清型众多,目前已发现24个血清型,最近又相继分离到BTV25和26型.BTV基因组由10个线性双链RNA片段组成,共编码11种蛋白,七种结构蛋白(VP1-VP7)和四种非结构蛋白(NS1、NS2、NS3/NS3a和NS4).其中VP2蛋白是由L2基因编码的,是BTV外壳蛋白的主要成分之一,是BTV的主要型特异性抗原.本研究利用原核表达的BTV8 VP2蛋白为免疫原，以真核表达的VP2蛋白为包被抗原制备VP2蛋白型特异性单克隆抗体(Mab)，并利用肽扫描技术对其抗原表位进行鉴定，为BTV8型特异性检测方法的建立以及VP2蛋白功能和结构的研究奠定了基础.BTV血清型众多，不同血清型之间交叉免疫性保护差，因此预防本病的关键是建立快速的血清型检测方法。本研究以原核表达的BTV8 VP2蛋白制备了2株BTV8型特异性Mab，为BTV8型特异性检测方法的建立奠定了基础；利用肽扫描技术对其表位进行了鉴定，为VP2蛋白结构和功能的研究奠定了基础。

摘要： 蓝舌病(Bluetongue,BT)是由呼肠孤病毒科环状病毒属蓝舌病病毒(Bluetongue virus,BTV)引起的,主要由库蠓传播的反刍动物烈性非接触性传染病.BT血清型众多,目前已发现24个血清型,最近又相继分离到BTV25和26型.BTV基因组由10个线性双链RNA片段组成,共编码11种蛋白,七种结构蛋白(VP1-VP7)和四种非结构蛋白(NS1、NS2、NS3/NS3a和NS4).其中VP2蛋白是由L2基因编码的,是BTV外壳蛋白的主要成分之一,是BTV的主要型特异性抗原.本研究利用原核表达的BTV8 VP2蛋白为免疫原，以真核表达的VP2蛋白为包被抗原制备VP2蛋白型特异性单克隆抗体(Mab)，并利用肽扫描技术对其抗原表位进行鉴定，为BTV8型特异性检测方法的建立以及VP2蛋白功能和结构的研究奠定了基础.BTV血清型众多，不同血清型之间交叉免疫性保护差，因此预防本病的关键是建立快速的血清型检测方法。本研究以原核表达的BTV8 VP2蛋白制备了2株BTV8型特异性Mab，为BTV8型特异性检测方法的建立奠定了基础；利用肽扫描技术对其表位进行了鉴定，为VP2蛋白结构和功能的研究奠定了基础。

摘要： 本发明提供了一种人轮状病毒VP8重组蛋白，所述VP8重组蛋白的氨基酸序列包括人轮状病毒VP8蛋白（以下简称为VP8蛋白）氨基酸序列和外源多肽氨基酸序列，所述外源多肽的等电点小于等于5。本发明还提供了基于该VP8重组蛋白制备的人轮状病毒疫苗。与现有技术相比，本申请提供的VP8重组蛋白通过VP8蛋白与破伤风毒素和/或白喉毒素蛋白中含负电荷的氨基酸的多肽片段融合表达，提高大肠杆菌表达的轮状病毒VP8蛋白的水溶性和产量，并且所得到的融合蛋白具有很好的免疫能力，所制备得到的疫苗具有很好的效果。

摘要： 本发明属于生物医药与生物检测技术领域，具体为一种口蹄疫病毒O型毒株(O/BY/CHA/2010)中VP1、VP2和VP4三个结构蛋白的表位最小基序肽及其应用。本发明提供的5个线性抗原表位最小基序肽可用作研发新的抗O型口蹄疫病毒重组多表位肽疫苗候选表位肽，其氨基酸序列分别为SEQ.ID NO.1～SEQ.ID NO.5。本发明还提供用作研制诊断口蹄疫病毒流行情况的高特异性和高敏感度的重组多表位肽的检测抗原的候选表位，其氨基酸序列如SEQ.ID NO.6～SEQ.ID NO.10所示。

摘要： 本发明提供了传染性法氏囊病病毒(IBDV)多聚蛋白的重组载体pCI-VP2/VP4/VP3，它比其它常规真核表达载体的表达能力强10-40倍，基因表达量高可以增强DNA疫苗的效果。本发明还提供了一种传染性法氏囊病病毒的DNA疫苗，包括上述真核表达质粒和免疫佐剂，其质量比为1∶1-5，它是一种安全、稳定、有效的传染性法氏囊病病毒(IBDV)DNA疫苗，有制备简单、贮运方便。

摘要： 本发明属于生物技术领域，具体公开了，一种共表达草鱼呼肠孤病毒外衣壳蛋白VP4和VP35的重组杆状病毒的制备方法和应用。将SEQ ID NO.1、SEQ ID NO.3和SEQ ID NO.2所示序列顺序插入到pFastBacTMⅠ的BamHⅠ和EcoR I酶切位点之间，得到重组质粒pFastBac‑S11‑T2A‑S6，最终获得可表达草鱼呼肠孤病毒外衣壳蛋白VP4和VP35的重组杆状病毒，该重组病毒表达量高，制备的蛋白适合用于草鱼呼肠孤病毒病疫苗的生产，具备广阔的应用前景。

摘要： 提供编码修饰后诺如病毒VP1蛋白的核酸，以及包括修饰后诺如病毒VP1蛋白中的一个或多个蛋白的VLP。还描述由植物、植物的部分或植物细胞产生修饰后诺如病毒VP1蛋白和诺如病毒VLP的方法。

摘要： 本发明提供了一种人轮状病毒VP8重组蛋白，所述VP8重组蛋白的氨基酸序列包括人轮状病毒VP8蛋白（以下简称为VP8蛋白）氨基酸序列和外源多肽氨基酸序列，所述外源多肽的等电点小于等于5。本发明还提供了基于该VP8重组蛋白制备的人轮状病毒疫苗。与现有技术相比，本申请提供的VP8重组蛋白通过VP8蛋白与破伤风毒素和/或白喉毒素蛋白中含负电荷的氨基酸的多肽片段融合表达，提高大肠杆菌表达的轮状病毒VP8蛋白的水溶性和产量，并且所得到的融合蛋白具有很好的免疫能力，所制备得到的疫苗具有很好的效果。

摘要： 本发明属于生物医药与生物检测技术领域，具体为一种口蹄疫病毒O型毒株(O/BY/CHA/2010)中VP1、VP2和VP4三个结构蛋白的表位最小基序肽及其应用。本发明提供的5个线性抗原表位最小基序肽可用作研发新的抗O型口蹄疫病毒重组多表位肽疫苗候选表位肽，其氨基酸序列分别为SEQ.ID NO.1～SEQ.ID NO.5。本发明还提供用作研制诊断口蹄疫病毒流行情况的高特异性和高敏感度的重组多表位肽的检测抗原的候选表位，其氨基酸序列如SEQ.ID NO.6～SEQ.ID NO.10所示。

摘要： 本发明提供了传染性法氏囊病病毒(IBDV)多聚蛋白(VP2/VP4/VP3)基因，它比病毒主要宿主保护性抗原VP2基因更能增强疫苗的免疫原性。本发明还提供了以pCI作为真核表达载体，含有上述编码序列的重组载体，它比其它常规真核表达载体的表达能力强10－40倍，基因表达量高可以增强DNA疫苗的效果。。本发明还提供了一种传染性法氏囊病病毒的DNA疫苗，包括上述真核表达质粒和免疫佐剂，其质量比为1∶1－5，它是一种安全、稳定、有效的传染性法氏囊病病毒(IBDV)DNA疫苗，制备简单、贮运方便。

摘要： 本发明公开了O型FMDV VP1蛋白‑铁蛋白融合蛋白、蛋白笼纳米颗粒及其制备方法。本发明将含有O型FMDV优势表位与铁蛋白片段的核苷酸序列串联，设计并合成了O型FMDV VP1蛋白表位‑铁蛋白片段；然后与促溶标签和亲和标签EW29相连，得到EW29/促溶标签/O型FMDV VP1蛋白表位‑铁蛋白片段，诱导、亲和纯化后即得O型FMDV VP1蛋白‑铁蛋白融合蛋白。电镜结果显示，该融合蛋白形成了20～25 nm的蛋白笼纳米颗粒。本发明为进一步研制安全、有效的O型FMDV VP1蛋白疫苗奠定了基础。

摘要： 本发明公开了重组猪肠病毒G型VP2、VP3蛋白，分别由序列表SEQ.ID.No.1、SEQ.ID.No.2的基因碱基序列编码或者具有SEQ.ID.No.3、SEQ.ID.No.4的氨基酸序列。据此，还制备了多克隆抗体，同时基于VP2、VP3蛋白建立了两种间接ELISA检测方法。所得重组蛋白具有抗原性好、免疫原性强的特点，ELISA检测方法操作简单，特异性强，重复性好，敏感度高，可用于检测并准确判断猪肠病毒G型的感染情况，应用前景良好。综上，本发明为猪肠病毒G型的流行病学调查提供技术手段，为猪肠病毒G型感染提供新型快速的血清学检测方法。