EGCG与乳清蛋白相互作用的光谱分析

摘要

探究表没食子儿茶素没食子酸酯(epigallocatechin gallate,EGCG)与乳清分离蛋白(whey protein isolate,WPI)间的相互作用。测定不同pH值与不同离子浓度条件下WPI的紫外吸收光谱、导数光谱和荧光光谱,利用SternVolmer方程判断荧光猝灭机制,采用位点结合模型公式计算结合常数和结合位点数。结果表明,紫外吸收光谱和导数光谱结果显示EGCG改变了WPI中酪氨酸和色氨酸残基所处的微环境,使WPI的分子构象发生了变化。荧光光谱结果显示EGCG可以有规律地猝灭WPI的内源荧光,猝灭机理为静态猝灭,EGCG与WPI结合常数在pH 2.0~9.0范围内随pH的增大先减小后增大,在离子浓度0.10 mol/L^0.20 mol/L范围内随离子浓度的增大而增大,结合位点数约为1。EGCG与WPI间存在静电相互作用。