乳酪蛋白源ACE抑制肽的分离纯化

摘要

本研究以酪蛋白为原料,采用微生物蛋白酶A水解,其酶解产物对血管紧张素转化酶(ACE)的活性有较强的抑制作用(水解度17.4%).采用DA201-C型大孔树脂脱盐,样品脱盐率达到85%以上,ACE抑制率提高一倍,并用Sephadex G-15(层析柱规格1.6cm×85cm I.D.)对脱盐后产物分离纯化,洗脱液为0.02 moL/L醋酸缓冲液;反相高效液相色谱(色谱柱μBondapak C18 3.9 mm×300 mm I.D.和μBondapak C18 19 mm×300 mmI.D.)在以流动相A梯度洗脱的条件下对产物进一步分离纯化,经纯度分析最终得到单一纯品,其体外ACE抑制率达到84.4%和79.6%.