不同解冻方式反复冻融对金乌贼蛋白质分子间作用力的影响

摘要

为研究反复冻融对乌贼肉蛋白质性质的影响,探究冻融过程中蛋白质分子间作用力的变化.以新鲜金乌贼肉为研究对象,3种不同解冻方式(0°C解冻、流水解冻和室温解冻)分别进行9次冻融处理.结果显示,在反复冻融过程中,冻融方式对分子间作用力的影响显著,0°C解冻优于流水解冻优于室温解冻.3种解冻方式解冻乌贼肉时,分子间作用力变化趋势保持一致,离子键和氢键含量降低,离子键分别降低了7.71％、10.64％和13.61％,氢键分别由31.91％、31.97％和31.87％降低到了26.76％、25.53％和23.94％;疏水相互作用、二硫键和非二硫共价键的含量均增加,疏水作用力分别增加了8.86％、12.35％和14.72％,二硫键分别增加了1.43％、1.96％和2.85％,非二硫共价键分别由1.16％、1.28％和1.55％增加到了3.75％、4.05％和5.50％;肌原纤维蛋白表面疏水性分别由30.47、31.31和32.26μg增加至46.10、53.51和58.91μg,与疏水作用力的结果保持一致;巯基与活性巯基含量降低,巯基分别降低了13.07、38.99和40.32 nmol/mg,活性巯基分别降低了6.55、24.26和43.16 nmol/mg,与二硫键生成趋势保持一致.红外光谱分析反复冻融过程中蛋白质中二级结构的变化规律,得到反复冻融使肌原纤维蛋白的空间构象发生改变,9次冻融后,0°C解冻、流水解冻和室温解冻3种冻融方式的光谱带向不同波数方向依次有规律移动,其中酰胺A带和酰胺Ⅲ带向高波数方向微移,酰胺Ⅰ带、酰胺Ⅱ带向低波数方向微移.蛋白质二级结构发生变化,α-螺旋和β-折叠二者含量之和占总比降低,β-转角和无规则卷曲二者含量之和增加.反复冻融过程实则是蛋白质缓慢氧化的过程.