酶解燕麦蛋白制备ACE抑制肽的研究

摘要

本研究以燕麦蛋白为原料,分别选用Alcalase、Neutrase和Protamex进行单独或联合水解,经活性炭YD-303脱色、大孔吸附树脂DA-201C Ⅱ脱盐及分级纯化、Sephadex G-25凝胶色谱梓进一步分离,以获得高纯度、高活性的血管紧张素转化酶(angiotensin converting enzyme,ACE)抑制肽.结果表明:单酶反应时,Alcalase水解2h所获得的产物对ACE的抑制率可达85.40%;YD-303处理燕麦蛋白酶解液脱色最优工艺为添加量1.5%0V/V)、pH3.5、温度40℃、脱色时间75min.利用75%乙醇洗脱大孔吸附树脂DA-201C Ⅱ所获得的组分ACE抑制活性最高,其经Sephadex G-25进一步分离纯化,得到四个分离组分,第四组分的ACE抑制活性最高,抑制率为95.6%.