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Structure and chemistry of the p300/CBP and Rtt109 histone acetyltransferases: Implications for histone acetyltransferase evolution and function

机译:p300 / CBP和Rtt109组蛋白乙酰转移酶的结构和化学性质:对组蛋白乙酰转移酶的进化和功能的影响

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摘要

The recent structure and associated biochemical studies of the metazoan-specific p300/CBP and fungal-specific Rtt109 histone acetyltransferases (HATs) have provided new insights into the ancestrial relationship between HATs and their functions. These studies point to a common HAT ancester that has evolved around a common structural framework to form HATs with divergent catalytic and substrate binding properties. These studies also point to the importance of regulatory loops within HATs and autoacetylation in HAT function. Implications for furture studies are discussed.
机译:后生动物特异性p300 / CBP和真菌特异性Rtt109组蛋白乙酰基转移酶(HATs)的最新结构和相关的生化研究为HATs及其功能之间的祖先关系提供了新的见识。这些研究指出了一个普通的HAT祖先,该祖先围绕一个通用的结构框架进化形成了具有不同催化和底物结合特性的HAT。这些研究还指出了HAT内部调节环和HAT功能中自乙酰化的重要性。讨论了对未来研究的意义。

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