海洋细菌L1-9菌株蛋白酶的初步纯化及其酶学性质研究

摘要

采用硫酸铵沉淀的方法对海洋细菌L1-9菌株产生的蛋白酶进行了初步纯化并对酶学性质进行了测定.结果表明,硫酸铵饱和度由30%升高到80%,随着浓度的增加,沉淀的蚩白酶活性逐渐增强,硫酸铵饱和度为80%时,酶活性达到最高为128.3 U/mL.而上清液的酶活性随着硫酸铵饱和度的增加而下降.对该菌株蛋白酶的酶学性质的研究结果表明:该酶最适反应温度为40℃,在50℃以下保温20min酶活仍较高,在60℃以上酶活减弱:酶反应最适pH值为7.0,酶活性在pH值5.0～7.0时比较稳定,而在4.0＞pH＞9.0时酶活性下降较快:金属离子(5mmol/L)Na+、K+能提高蛋白酶活性,Ag+、Zn2+、Cu2+、Fe3+对蛋白酶活性有抑制作用.