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Unexpected structure for the N-terminal domain of hepatitis C virus envelope glycoprotein E1

机译:丙型肝炎病毒包膜糖蛋白E1 N端结构域的异常结构

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摘要

Hepatitis C virus (HCV) infection remains a major health problem worldwide. HCV entry into host cells and membrane fusion are achieved by two envelope glycoproteins, E1 and E2. We report here the 3.5-angstrom resolution crystal structure of the N-terminal domain of the HCV E1 ectodomain, which reveals a complex network of covalently linked intertwined homodimers that do not harbour the expected truncated class II fusion protein fold.
机译:丙型肝炎病毒(HCV)感染仍然是世界范围内的主要健康问题。 HCV进入宿主细胞和膜融合是通过两种包膜糖蛋白E1和E2实现的。我们在这里报告的HCV E1胞外域N末端域的3.5埃分辨率晶体结构,揭示了一个共价连接的缠绕同型二聚体的复杂网络,该网络不包含预期的截短的II类融合蛋白折叠。

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