人源hCyP33蛋白C端PPIase结构域的1.88(A)晶体结构研究

摘要

亲环蛋白Cyclophilins(CyPs)是广泛分布的一类能与免疫抑制药物环孢菌素A(CsA)结合的蛋白,具有高度保守性.CyPs具有脯氨酸顺反异构酶活性,其活性能被环孢菌素(CsA)抑制.人源亲环蛋白hCyP33是第一个发现的在同一蛋白分子上具有RNA结合区及PPIase功能域的蛋白,其N端有两个RNA结合区,C端为一个与CypA较高同源的具有脯氨酸顺反异构活性的功能区，本文从人造血干细胞中分离得到hCyP33基因,在E.coli中得到可溶表达.纯化了hCyP33蛋白并利用分子置换法解析了1.88(A)分辨率的C端PPIase功能区晶体结构。