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活性化されたアレスチンの構造

机译:激活的抑制蛋白的结构

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摘要

Gタンパク質共役受容体由来のリン酸化ペプチドに結合した活性なβアレスチン1の構造について、デューク大医療センターのA·K·Shukla博士らが報告している。(ネイチャー7447号)Gタンパク質共役受容体(GPCR)の機能は、へテロ3量体Gタンパク質、Gタンパク質共役受容体キナーゼ(GRK)とアレスチンという3種類のタンパク質ファミリーによって主に仲介、修飾されている。Gタンパク質は2次メッセンジャー産生酵素などのエフェクタータンパク質の活性化にかかわり、GRKは活性化された受容体をリン酸化し、それに続いてアレスチンがリン酸化された受容体に結合して受容体を脱感作する。
机译:杜克大学医学中心的AK Shukla博士及其同事报道了与G蛋白偶联受体衍生的磷酸化肽结合的活性β-arrestin1的结构。 (Nature 7447)G蛋白偶联受体(GPCR)的功能主要由三个蛋白家族介导和修饰:异源三聚体G蛋白,G蛋白偶联受体激酶(GRK)和抑制蛋白。有。 G蛋白参与效应蛋白(例如产生第二种信使的酶)的活化,GRK磷酸化活化的受体,然后抑制蛋白与磷酸化的受体结合并使之失活。敏化

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  • 来源
    《科学新聞》 |2013年第13期|3-3|共1页
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  • 正文语种 eng
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