Proteolytische Stabilität von Caseinmicellen nach Modifikation mit mikrobieller Transglutaminase

摘要

Das Enzym mikrobielle Transglutaminase (mTG) [EC 2.3.2.13] katalysiert eine Acyl-Transfer-Reaktion zwischen der γ-Carbox-amidgruppe von protein-gebundenem Glu-tamin und der ε-Aminogruppe von Lysin-rnresten unter Ausbildung des Isopeptides N-ε-(γ-L-Glutamyl)-L-lysin. Diese Vernetzungsreaktion kann sowohl inter- als auch intramolekular ablaufen und führt zur Veränderung der funktioneilen Eigenschaften der Proteine [1]. Trotz breiter Anwendung von mTG in der Lebensmittelindustrie ist der Zusammenhang zwischen der mTG-induzierten strukturellen Proteinmodifikation und den damit verbundenen funktio-nellen Konsequenzen noch nicht vollständig geklärt.