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Amyloid-β adopts a conserved partially folded structure upon binding to zwitterionic lipid bilayers prior to amyloid formation

机译:淀粉样蛋白β在淀粉样蛋白形成之前与两性离子脂质双层结合后采用保守的部分折叠的结构

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摘要

Aggregation at the neuronal cell membrane’s lipid bilayer surface is implicated in amyloid-β (Aβ) toxicity associated with Alzheimer’s disease; however, structural and mechanistic insights into the process remain scarce. We have identified a conserved binding mode of Aβ40 on lipid bilayer surfaces with a conserved helix containing the self-recognition site (K16-E22).
机译:神经细胞膜脂质双层表面的聚集与阿尔茨海默氏病相关的淀粉样β(Aβ)毒性有关;然而,对这一过程的结构和机制的见解仍然很少。我们已经确定了脂质双层表面上Aβ40的保守结合模式,其中含有自我识别位点(K16-E22)的保守螺旋。

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