花生球蛋白和伴球蛋白的功能特性及构象研究

摘要

本文对花生球蛋白与伴球蛋白的结构和功能特性进行了分析和比较.结果表明,花生球蛋白在等电点时近(pH 4.5～6.0)比伴球蛋白具有更高的溶解性,而在偏离等电点时其溶解性低于伴球蛋白,伴球蛋白的乳化活性指数(70～180 m2/g)和起泡能力(36～57％)显著高于花生球蛋白的乳化活性指数(60～130 m2/g)和起泡能力(19～33％)(P＜0.05),伴球蛋白所形成热凝胶的弹性模量值(G’)约为花生球蛋白的5倍.花生球蛋白的变性温度Td(104.84℃)及焓变值ΔH(13.78 J/g)显著高于伴球蛋白的变性温度(89.47℃)与焓变值(8.11J/g)(P＜0.05)；花生球蛋白分子表面的巯基(SH)较少,大部分巯基包裹于球蛋白分子内部,而伴球蛋白中大部分巯基暴露于分子的表面.荧光光谱分析表明,伴球蛋白比花生球蛋白具有更疏松的三级结构和更高的界面活性.