基于荧光猝灭法探究EGCG与β-酪蛋白的相互作用机制

摘要

利用荧光猝灭法研究在pH值为6.5时,不同温度(25℃、35℃和45℃)下β-酪蛋白与表没食子儿茶素没食子酸酯(EGCG)之间的相互作用机制.实验结果表明,EGCG可与β-酪蛋白相互作用形成复合物从而引起后者发生内源性的静态荧光猝灭.不同温度(25℃、35℃和45℃)下,其双分子猝灭速率常数(Kq)分别为0.664×10^13L/(mol·s)、0.629×10^13L/(mol·s)和0.945×10^13L/(mol·s),结合位点(n)数约为1.热力学参数值分析结果显示EGCG与β-酪蛋白的结合过程为吉普斯自由能降低的自发过程,二者之间的作用类型以疏水作用力为主.