低温诱导羊乳中β-酪蛋白从胶束中解离的研究

摘要

在羊乳酪蛋白胶束结构中,部分β-酪蛋白通过疏水作用结合到胶束骨架上,在低温条件下,蛋白质疏水作用减弱,部分β-酪蛋白从胶束中解离.以脱脂羊乳为原料,采用HPLC、SDS-PAGE、ICP-MS进行检测,研究温度、平衡时间、pH、NaCl、柠檬酸钠、CaCl2对β-酪蛋白从胶束中解离的影响.低温诱导β-酪蛋白从胶束中的解离在120 min达到平衡.降低温度、降低pH、添加柠檬酸钠诱导胶束钙的解离,使胶束中通过疏水作用结合的β-酪蛋白含量增加,进一步促使低温条件下β-酪蛋白从胶束中解离.温度4°C、pH 6.0条件下平衡120 min,β-酪蛋白从胶束中的选择性解离效果较好,β-酪蛋白、κ-酪蛋白、α-酪蛋白的解离率分别达41.8％、19.9％、15.2％,3种酪蛋白解离部分的占比分别为68.2％、24.4％、7.4％.上述结果可应用于羊乳β-酪蛋白低温微滤分离的工艺优化.