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3次元NMR測定による変性蛋白質の信号連鎖帰属において問題となる化学シフト縮重を解く方法

机译:用三维NMR测量求解改性蛋白信号链归因中化学转移加权化学换体重量的方法

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摘要

蛋白質の変性領域の構造,物性,および機能上の役割が注目され,数多くの研究が報告されている.特定の立体構造を持たない天然変性蛋白質(intrinsically disordered proteins)は真核生物に多く,転写や翻訳の制御などに関与していることが明らかとなってきた1). 長大な変性領域は蛋白質の結晶化を妨げるため,X線結晶構造解析のみでは変性した蛋白質の構造に関する情報は得られない.したがって,天然変性蛋白質の動的構造解析においては,核磁気共鳴(NMR),小角X 線散乱などの分光学的手法や,これらと分子動力学計算を組み合わせた手法が用いられる.
机译:蛋白质修饰的结构,物理性质和功能作用是引起关注的,并且已经报道了许多研究。自然变性蛋白(本质无序蛋白质)在真核生物中很大,转录已经清楚地涉及翻译的控制和翻译1)。苛刻的修饰区域预防蛋白质结晶,因此在X射线晶体结构分析中获得了单独改性蛋白质结构的信息。因此,在天然改性蛋白的动态结构分析中,一种光谱法如图所示使用核磁共振(NMR),小角度X射线散射,以及使用这些组合分子动力学计算的方法。

著录项

  • 来源
    《生物物理》 |2016年第1期|共4页
  • 作者

    吉村優一;

  • 作者单位

    Interdisciplinary Nanoscience Center (iNANO) and Department of Chemistry Aarhus University;

  • 收录信息
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 jpn
  • 中图分类 生物物理学;
  • 关键词

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