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Isolation purification crystallization and preliminary crystallographic studies of chitinase from tamarind (Tamarindus indica) seeds

机译:罗望子(Tamarindus indica)种子中几丁质酶的分离纯化结晶和初步晶体学研究

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摘要

A protein with chitinase activity has been isolated and purified from tamarind (Tamarindus indica) seeds. N-terminal amino-acid sequence analysis of this protein confirmed it to be an ∼34 kDa endochitinase which belongs to the acidic class III chitinase family. The protein was crystallized by the vapour-diffusion method using PEG 4000. The crystals belonged to the tetragonal space group P41, with two molecules per asymmetric unit. Diffraction data were collected to a resolution of 2.6 Å.
机译:已从罗望子(罗望子)种子中分离并纯化了具有几丁质酶活性的蛋白。该蛋白的N端氨基酸序列分析证实它是〜34 kDa内切几丁质酶,属于酸性III类几丁质酶家族。该蛋白质使用PEG 4000通过蒸气扩散法进行结晶。该晶体属于四边形空间群P41,每个不对称单元具有两个分子。收集到的衍射数据的分辨率为2.6Å。

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