基于蛋白构象变化研究pH值对茜素红与牛血清白蛋白相互作用的影响

摘要

利用光谱法和分子对接技术研究了不同pH值对牛血清白蛋白(BSA)与茜素红(ARS)键合作用的影响.pH值为4.0的酸性环境引起BSA天然紧缩构象逐渐发生去折叠,BSA的ⅡA区疏水空腔的展开降低了其与ARS的相互作用,键合常数Kb仅为3.39×104 L· mol-1.而pH值大于等电点(pI 4.8)或呈现中性时,两者的键合作用增强,Kb增至3.16 × 106 L·mol-1(pH 7.0).而且,由于氢键和范德华力的键合作用力较强,BSA和ARS的相互作用受表面电荷影响较小,与理论模拟对接结果相吻合.