乳铁蛋白是牛乳中一种重要的碱性蛋白,相关基础与应用研究已引起广泛关注.首先以鲜牛乳为原料,通过脱脂、除酪蛋白、SPSepharose Big Bead阳离子交换层析及Superdex 200凝胶层析组合方法、超滤浓缩等过程,最终获得乳铁蛋白样品,纯度约为94.71%.进而,研究了热处理对乳铁蛋白的分子特性的影响.通过差示扫描量热法测定得到的乳铁蛋白热变性温度为73.1℃.通过圆二色谱研究了热处理(63℃30min;72~75℃20s;85℃10min;95℃10min)对乳铁蛋白二级结构的影响,结果表明,随着处理温度的增加,乳铁蛋白的仪.螺旋构象逐步转变为B.折叠构象,蛋白质分子排列更为有序,分子的结构变得更加紧密,蛋白质分子发生变性趋势明显增加.
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