驼乳蛋白α-淀粉酶抑制活性肽的制备与鉴定

摘要

利用碱性蛋白酶和木瓜蛋白酶对驼乳蛋白进行水解,对其酶解工艺、α-淀粉酶抑制活性、氨基酸组成、分子质量分布以及肽段序列进行比较研究,以期获得高活性的α-淀粉酶抑制活性肽.结果表明,酶解可提高驼乳蛋白的α-淀粉酶抑制作用.相对于碱性蛋白酶,在木瓜蛋白酶用量4％、酶解温度55?℃、酶解pH?7.0、酶解时间2?h的最佳工艺条件下,水解驼乳蛋白获得的多肽具有更高的α-淀粉酶抑制活性.肽序列分析显示碱性蛋白酶和木瓜蛋白酶水解驼乳蛋白制备的多肽分别鉴定出110种和69种肽段,其中IPLPLPLPLP和LPLPLPLR为最有效的α-淀粉酶抑制活性肽.因此,驼乳蛋白可以成为功能性食品或保健品中控制糖尿病有效成分的潜在来源.