猪心肌高铁肌红蛋白分子结构解析

摘要

本研究分别运用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gelelectrophoresis,SDS-PAGE)、紫外光谱、氨基酸分析、质谱和分子信息技术,比较中国山猪心肌高铁肌红蛋白(pig metmyoglobin,pMetMb)分子信息和三维结构.结果表明:pMetMb肽链至少含有133种氨基酸组分,但较hMb缺少脯氨酸(Pro)和精氨酸(Arg);与美国国家生物技术信息中心(National Center for Biotechnology Information,NCBI)数据库猪野生型gi|494385比对,其匹配度79.7％(置信度100％),故推测肽链长度在133～153之间.pMetMb含有7个α螺旋和2个310螺旋,由于310螺旋存在(马Mb没有),使肽链中疏水基团作用加强,形成更加紧密盘叠的球状亚基;第6和7螺旋的His64和His93的咪唑基团N(Im N-)与Fe2+/Fe3+键合,构成核心heme-Fe功能域;它镶嵌于蛋白质内部疏水结构内,更便于电子传递和Fe2+/Fe3+氧化还原反应,维系肉色.