龙须菜中溴过氧化物酶的分离纯化及酶学性质分析

摘要

对中国北方海域江蓠属养殖龙须菜(Gracilaria lemaneiformis)进行了溴过氧化物酶分离纯化及性质的研究.粗提液中酶催化检测反应不稳定,活力单位较低或无;经DEAE cellulose 52离子交换层析,去除了结构多糖及藻胆蛋白,酶催化反应稳定,得到比活力为2.8的电泳纯溴过氧化物酶.对纯化溴过氧化物酶性质研究表明:该溴过氧化物酶为单体酶,分子量约66 kD,溴化单氯双甲酮时的最适pH值为6.0,在40℃以下和pH 3.0～9.0之间有很好的稳定性.钒酸盐可提高该溴过氧化物酶的催化活性,而Fe2+、Fe3+、Cu2+、Zn2+和EDTA等化合物对其有较显著的抑制作用.反应动力学实验表明,该酶对Br-、H2O2的Km分别为53.5 μol/L和38μmol/L.