氧氟沙星与脲诱牛血清白蛋白结合的机制研究

摘要

利用荧光光谱和紫外光谱研究了脲(Urea)对牛血清白蛋白(BSA)结构的影响以及氧氟沙星(Oflx)与脲诱导的BSA结合的情况.结果显示:Urea诱导BSA变性历经两步、三态且伴随中问态形成的过程中,随着Urea浓度的增大,BSA荧光强度降低并先蓝移(344～336 nm),后又红移至350 nm.Urea浓度在4.6～5.2 mol/L范围时,Oflx对BSA中间态有强的猝灭作用(KQ)=10.46X 104L/mol,Urea 4.8 mol/L)和较大的结合常数(KA=3.8807X105L/mol,Urea 4.8 mol/L),但是结合位点数小(n=0.76,Urea 5.0 mol/L),能量传递效率低(E=0.3002,Urea 4.8 mol/L).同步荧光光谱显示:Urea诱导BSA去折叠时,色氨酸残基(Trp-212)微境并未发生改变,而酪氨酸残基(Tyr)的最大荧光发射峰蓝移,Oflx的加入诱导Trp-212的微环境更具疏水性.Oflx加速了Urea对BSA的失活作用.