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不同处理方式对肌原纤维蛋白和大豆分离蛋白混合凝胶特性的影响

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前言

论文说明:符号及缩略语

声明

文献综述

1 MPI凝胶特性

1.1 MPI凝胶形成机理

1.2 MPI凝胶的功能特性

1.3 pH和离子强度对MPI凝胶特性的影响

2 SPI凝胶特性

2.1 SPI主要成分及凝胶形成机理

2.2 SPI在肉制品中的应用

2.3影响SPI凝胶的因素

3高压对蛋白质的影响

3.1超高压作用的原理

3.2超高压改变食品大分子物质特性的作用

4本研究的目的和意义

第一章PH、盐浓度和蛋白浓度对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

1材料与方法

1.1实验材料

1.2实验方法

2结果与分析

2.1 MPI的提取率

2.2 pH、NaCl及蛋白浓度对MPI凝胶硬度的影响

2.2 pH、NaCl及蛋白浓度对MPI凝胶弹性的影响

2.2 pH、NaCl及蛋白浓度对MPI凝胶保水性的影响

3讨论

4本章小结

第二章Ca2+,Mg2+对肌原纤维蛋白和热改性大豆分离蛋白混合凝胶特性的影响

1材料与方法

1.1实验材料

1.2实验方法

2结果与分析

2.1 SPI的蛋白质含量

2.2不同比例混合蛋白的凝胶性质

2.3 Ca2+、Mg2+对MPI和热改性SPI蛋白混合凝胶特性的影响

2.4凝胶微观结构观察

3讨论

3.1 SPI对MPI凝胶特性的影响

3.2 Ca2+、Mg2+对MPI与热改性SPI蛋白混合凝胶特性的影响

4本章小结

第三章高压预处理对肌原纤维蛋白和大豆分离蛋白混合凝胶特性的影响

1材料与方法

1.1实验材料

1.2实验方法

2结果与分析

2.1流变性质

2.2 SDS-PAGE电泳

2.3不同处理条件对凝胶特性的影响

2.4微观结构观察

3讨论

3.1流变学特性

3.2 SDS-PAGE电泳

3.3混合蛋白的凝胶特性

4本章小结

全文结论

参考文献

创新说明

致谢

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摘要

大豆分离蛋白(Soybean Protein Isolate,SPI)是目前在肉品工业中应用最为广泛的添加物,其具有营养丰富,价格低廉的特点。然而当其应用到肉品加工过程中,大豆分离蛋白的主要成分(7S和11S)并不能表现出理想的结构变化,抑制肉品中的蛋白变性,导致大豆分离蛋白在应用上的局限性。本文通过采用不同的处理方法(热水解大豆分离蛋白,高压预处理混合蛋白),研究大豆分离蛋白和肌原纤维蛋白混合凝胶的特性,希望获得较佳的混合蛋白成胶参数。@ 本论文包含三方面内容:首先,确立肌原纤维蛋白(Myofibrillar protein isolate, MPI)凝胶的最佳pH、NaCl浓度及蛋白浓度,提取鸡肉中的MPI,采用L<,9>(3<'4>)正交表试验,研究pH、NaCl浓度以及MPI浓度对MPI热诱导凝胶硬度、弹性及保水性的的影响;试验结果表明,NaCl浓度对MPI热诱导凝胶的硬度和弹性影响最大,蛋白浓度次之,pH的影响最小;NaCl浓度对凝胶保水性影响最大,蛋白浓度影响最小,pH居中。综合考虑,选取pH6.0,NaCl浓度0.6M,蛋白浓度20mg·mL<'-1>为鸡胸肉MPI热诱导凝胶最佳条件。 之后,采用预热处理的方式将大豆分离蛋白进行改性,并通过添加Ca<'2+>、Mg<'2+>研究混合蛋白凝胶性质。将SPI在90℃加热4min获得改性蛋白,按比例与MPI混合制备凝胶。结果表明,与未改性SPI相比,热改性SPI可以有效提高混合蛋白的凝胶特性,促进其与MPI的相互作用。在添加CaCl<,2>/MgCl<,2>到混合体系中后,0.01M的CaCl<,2>可以提高MPI+S90凝胶的硬度,而0.01M MgCl<,2>可以提高凝胶弹性和保水性,但是高浓度的二价离子均起相反作用。 再通过高压预处理的方式,研究混合蛋白热诱导成胶的效果。MPI和SPI按1:1比例混合,分别在100、200、400和600 MPa的高压下预处理20min,测定流变性质及SDS-PAGE。压力处理的混合蛋白(MPI和SPI)同时再在40、55、70、85℃条件下水浴加热20min制备凝胶,研究其质构特性、保水性及其微观结构。流变结果表明:100 MPa预处理的混合蛋白明显优于未经处理的混合蛋白;SDS-PAGE 电泳显示,高压对混合蛋白的结构产生影响; 55℃制备的凝胶明显优于传统热诱导凝胶,硬度、弹性、保水性分别提高了35.50%、27.71%、47.29%,微观结构也显示压力处理过后的混合蛋白凝胶结构较好,然而过高的压力预处理对混合蛋白凝胶却有相反作用。

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