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Altered sulfhydryl reactivity of hemoglobins and red blood cell membranes in congenital heinz body hemolytic anemia

机译:先天性亨氏体质性溶血性贫血中血红蛋白和红细胞膜的巯基反应性改变

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摘要

The mechanisms of hemoglobin precipitation into Heinz bodies and hemolytic anemia that characterize congenital Heinz body hemolytic anemia (CHBHA) were studied in patients with the unstable hemoglobins, Köln (β-98 valine → methionine) and Hammersmith (β-42 phenylalanine → serine). The cysteines in the 93rd position of the β-chains of CHBHA hemoglobins bound glutathione excessively in mixed disulfide linkage. The resulting diminished “free” GSH within the cell accelerated hexose monophosphate shunt metabolism. The unique precipitability of CHBHA hemoglobins when heated at 50°C could be induced in normal hemoglobin A by artificially blockading its sulfhydryl groups with paramercuribenzoate (PMB).
机译:研究了不稳定的血红蛋白,Köln(β-98缬氨酸→蛋氨酸)和Hammersmith(β-42苯丙氨酸→丝氨酸)患者的血红蛋白沉淀到Heinz体内的机制和溶血性贫血的特征,即先天性Heinz体溶性贫血(CHBHA)。 CHBHA血红蛋白的β链第93位的半胱氨酸在混合二硫键中与谷胱甘肽过度结合。导致细胞内“游离” GSH减少,从而加速了己糖一磷酸分流代谢。在正常的血红蛋白A中,通过用巯基苯甲酸酯(PMB)人工封闭其巯基,可以诱导CHBHA血红蛋白在50°C加热时具有独特的沉淀性。

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