Bioactive peptides derived from milk proteins: Ingredients for functional foods?

摘要

Milcheiweiß ist neben anderen tierischen und pflanzlichen Proteinen die Hauptquelle für biologisch aktive Peptide, die erstmals 1979 in enzymatischen Partialhydrolysaten von Milchproteinen entdeckt wurden. Obwohl in den vergangenen zwei Jahrzehnten über eine Reihe von biochemischen und physiologischen Untersuchungen biologisch aktiver Peptide, die überwiegend durch in vitro Proteolyse aus Caseinen und Molkenproteinen zugänglich waren bzw. durch chemische Synthese potentiell biologisch aktiver Proteinsequenzen gewonnen wurden, berichtet wurde, haben regulativ wirkende Peptide hinsichtlich ihrer nutritiven Bedeutung wenig Beachtung gefunden. Die Diskussion über gesundheitsbezogene Nahrungsmittel - "functional foods" - hat die Bedeutung von bioaktiven Peptiden als Ingredientien solcher Nahrungsmittel neu belebt. Der Übersichts- artikel gibt einen aktuellen Bericht über die derzeit bekannten bioaktiven Peptide aus Milchproteinen, denen opioid-agonislische bzw. antagonistische Aktivitäten zugeschrieben werden, die als Inhibitoren des Angiotensin l-Umwandlungs-Enzyms (ACE) wirksam sind, immunmodulatorische Aktivitäten zeigen bzw. antimikrobielle Eigenschaften besitzen, antithrombotische Wirksamkeit aufweisen und als Mineralstoff-Carrier-Moleküle im intestinalen Bereich von Bedeutung sein können. Insbesondere wird auf die physiologische Relevanz bioaktiver Peptide als exogene, regulativ wirkende Substanzen eingegangen. Ihre Rolle als "food hormones" (or "formones") bedarf allerdings noch weiterer Abklärung, auch wenn einige Arbeiten auf das regulativ wirkende Potential solcher Peptide nach Ingestion von Caseinhydrolysaten hinweisen. Als Ingredienzien von "functional foods" sind nach derzeitigem Wissensstand Caseinophosphopeptide und ACE-inhibitorische Peptide als vielversprechend anzusehen.%Besides other animal and vegetable proteins milk protein is currently the main source of biologically active proteins which were detected for the first time in 1979 in partial enzymatic hydrolysates of milk proteins. Although in the last two decades a number of biochemical and physiological studies have been performed on bioactive peptides, which were accessible mainly via in vitro proteolysis of caseins and whey proteins or obtained by chemical synthesis of potentially bioactive protein sequences, little attention has been paid to regulatory peptides in terms of their nutritional importance. The discussion on health enhancing food - "functional foods" - has revived the relevance of bioactive peptides as ingredients of these foods. The aim of this paper is to review the state of the art of the actually known bioactive peptides derived from milk proteins, to which opioid agonistic and antagonistic activities are ascribed, which produce inhibitory effects on the angiotensin l-converting enzyme (ACE), show immunomodulatory, antimicrobial and antithrombotic activities or may exert carrier functions for minerals in the gut. Particular attention is directed towards the physiological significance of bioactive peptides as exogenous regulatory substances. Their role as "food hormones" (or "formones") needs, however, further clarification although a number of studies indicate the regulatory potential of these peptides after ingestion of casein hydrolysates. According to the present state of knowledge the use of caseinophosphopeptides and ACE-inhibitory peptides as ingredients of "functional foods" is promising.