巨大糖タンパク質プロテオグリカンの小角X線散乱測定による特性解析

摘要

The chain conformation of intact salmon cartilage proteoglycan in solution was characterized by using small-angle X-ray scattering measurement. Fractal analysis of small-angle X-ray scattering data revealed that the intact proteoglycan molecule is a chain with excluded volume (fractal dimension is 1.7) and a rod-like region as a local structure (fractal dimension is 1).The Kratky plots of the small-angle X-ray scattering data showed that the chain conformation of the cartilage proteoglycan molecules is an unfolded structure in solution. Moreover, the persistence lengths of the salmon and shark cartilage proteoglycan molecules are estimated to be 9 nm and 15 nm, respectively.%本研究では，食品関連糖タンパク質である軟骨プロテオグリカンについて，その機能の考察に重要な溶液構造特性を解明するために，放射光小角X線散乱測定による分子鎖構造解析を行った.その結果，溶液中の鮭軟骨プロテオグリカンは，棒状の局所構造特性を持つ細長いフレキシブルな構造体であることがわかった.さらに，分子鎖の溶液中の堅さの指標である持続長は，鲑軟骨および鲛軟骨のプロテオグリカンについX,それぞれ9nmと15nmと評価した.