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Ligand binding processes in hemoglobin. Chemical reactivity of iron studied by XANES spectroscopy.

机译:血红蛋白中的配体结合过程。 XANES光谱学研究了铁的化学反应性。

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摘要

K-absorption edge of coordinated ions exhibits a fine structure (through the use of XANES, or x-ray absorption near edge structures) that reflects the electronic repartition and the chemical reactivity of these ions. Comparative analysis of iron K-absorption-edge shape for hemoglobin derivatives with different ligand affinity suggests strongly that in hemoglobin, iron-forms with high and low affinity are highly improbable.
机译:配位离子的K吸收边缘表现出精细的结构(通过使用XANES或附近边缘结构的X射线吸收),反映了这些离子的电子分配和化学反应性。对具有不同配体亲和力的血红蛋白衍生物的铁K吸收边缘形状进行的比较分析强烈表明,在血红蛋白中,具有高亲和力和低亲和力的铁形式极不可能。

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