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Data for β-lactoglobulin conformational analysis after (-)-epigallocatechin gallate and metal ions binding

机译:(-)-表没食子儿茶素没食子酸酯和金属离子结合后的β-乳球蛋白构象分析数据

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摘要

This data article contains complementary results related to the paper “Effect of metal ions on the binding reaction of (-)-epigallocatechin gallate to β-lactoglobulin” (Zhang et al., 2017) . Data was obtained by circular dichroism (CD) spectroscopy to investigate potential β-lactoglobulin (β-Lg) conformational changes with different concentrations of EGCg and Cu2+ or Al3+ added to β-Lg. 500 µL of the 25 µM β-Lg solution containing EGCg (25 µM) or metal ions (0–500 µM) were measured, and the spectra were recorded. CD spectroscopy data present in this article indicated that the β-Lg-Cu, β-Lg-Al and β-Lg-EGCg interaction resulted in unfolding of the secondary structure of β-Lg.
机译:该数据文章包含与论文“金属离子对(-)-表没食子儿茶素没食子酸酯与β-乳球蛋白结合反应的影响”相关的补充结果(Zhang等人,2017)。通过圆二色性(CD)光谱获得数据,以研究不同浓度的EGCg和Cu 2 + 或Al 3 + 时潜在的β-乳球蛋白(β-Lg)构象变化。添加到β-Lg。在含有EGCg(25 µM)或金属离子(0–500 µM)的25 µMβ-Lg溶液中测量了500 µL,并记录了光谱。本文中的CD光谱数据表明,β-Lg-Cu,β-Lg-Al和β-Lg-EGCg相互作用导致β-Lg二级结构的展开。

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