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Purification crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of enoyl-acyl carrier protein reductase (FabK) from Streptococcus mutans strain UA159

机译:变形链球菌UA159菌株中烯醇酰基载体蛋白还原酶(FabK)的纯化结晶和初步X射线衍射分析

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摘要

A triclosan-resistant flavoprotein termed FabK is the sole enoyl-acyl carrier protein reductase in Streptococcus pneumoniae and Streptococcus mutans. In this study, FabK from S. mutans strain UA159 was overexpressed in Escherichia coli, purified and crystallized. Diffraction data were collected to 2.40 Å resolution using a synchrotron-radiation source. The crystal belonged to space group P62, with unit-cell parameters a = b = 105.79, c = 44.15 Å. The asymmetric unit contained one molecule, with a corresponding V M of 2.05 Å3 Da−1 and a solvent content of 39.9%.
机译:耐三氯生黄素蛋白(称为FabK)是肺炎链球菌和变形链球菌中唯一的烯酰基-酰基载体蛋白还原酶。在这项研究中,变形链球菌UA159株的FabK在大肠杆菌中过表达,纯化和结晶。使用同步辐射源将衍射数据收集到2.40Å分辨率。该晶体属于空间群P62,单位晶胞参数a = b = 105.79,c = 44.15Å。不对称单元包含一个分子,相应的V M为2.05Å 3 Da -1 ,溶剂含量为39.9%。

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