假单胞菌L-半胱氨酸合成酶的纯化和性质研究

摘要

假单胞菌TS-1138的细胞浆液通过硫铵沉淀、Sephadex G-75凝胶过滤、DEAE-Cellulose 52离子交换、Sephadex G-100凝胶过滤等分离纯化手段分别将从LATC合成L-半胱氨酸的两个酶--L-ATC水解酶和L-SCC水解酶纯化了83.9和90.3倍.SDS-PAGE鉴定均为单一条带,两种酶的相对分子质量分别为37.5和42.8 kD;酶反应的最适温度均为35℃,最适pH分别为7.0和8.0;酶的米氏常数分别为0.67 mmol/L和0.15 mmol/L,最大反应速度分别为0.39×10-3 mmol/L·min和0.42×10-3 mmol/L·min.