重组截短型人源结缔组织生长因子在大肠杆菌中的表达

摘要

用RT-PCR法从人胎盘组织中克隆出人源结缔组织生长因子(h-CTGF)cDNA序列867 bp,将此cDNA亚克隆至表达载体pET-9a,重组质粒转化BL21(DE3)pLysS,诱导表达出N端缺失61个氨基酸残基的截短型rh-CTGF表达量占总菌体蛋白的7%,主要以不溶性包涵体形式存在.采用离心、洗涤和凝胶过滤分离纯化后,行活性检测表明截短型rh-CTGF无刺激增殖活性,并对用原核表达rh-CTGF作了讨论.为制备抗体、CTGF表达调控和功能研究打下了基础.