姜黄素与白首乌蛋白以及大豆分离蛋白相互作用的比较

摘要

通过稳态荧光光谱、傅里叶变换红外光谱(Fourier-transform infrared spectroscopy,FTIR)、远紫外圆二色谱、差示扫描量热和动态光散射分析等系统研究姜黄素(curcumin,Cur)与白首乌蛋白(Cynanchum auriculatum Royle ex Wigh protein,CAP)以及大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)的相互作用,并进一步比较了2种蛋白质对Cur稳定性的提高效果.结果 表明,Cur可以通过静态方式淬灭CAP与SPI的内源荧光.Cur与2种蛋白质的复合是一个吉布斯自由能减少的自发反应,主要由疏水相互作用驱动.与CAP相比,Cur与SPI的结合能力更强.FTIR分析表明,除疏水相互作用,氢键也可能参与了复合物的形成.Cur结合导致CAP中α-螺旋结构的减少以及其他3种二级结构的增加,并且降低CAP的热稳定性.与SPI相比,Cur-SPI复合物中α-螺旋与β-转角的含量均减少,其热稳定性有所升高.CAP与SPI分别与Cur形成直径为159.98 nm和244.34 nm的纳米颗粒.2种蛋白质均能显著提高Cur在40℃和90℃条件下的热稳定性,其中SPI的保护效果更好.