适度氧化的肌原纤维蛋白与醛类化合物相互作用及机制

摘要

以肌原纤维蛋白(myofibrillar proteins,MPs)为研究对象,建立羟自由基氧化体系(0.1 mmol/L FeCl3,0.1 mmol/L抗坏血酸,H2O2浓度分别选择0、0.25、0.5、1.0、2.5、5、10 mmol/L和25 mmol/L),探究不同氧化程度的MPs与3-甲基丁醛、戊醛、己醛和庚醛相互作用规律及机制。首先,采用气相色谱-质谱联用技术测定经氧化处理的MPs与4种醛类的结合能力;然后,采用紫外光谱、荧光光谱(猝灭机制及热力学分析)、圆二色谱解析经氧化处理的MPs与醛类相互作用机制。结果表明,庚醛与MPs的结合能力最强,当H2O2浓度为1.0 mmol/L时,MPs与4种醛类的结合能力均达到最大(P<0.05);紫外及荧光光谱分析证明MPs与4种醛类发生了相互作用,并且是静态猝灭和动态猝灭相结合的作用机制。随着庚醛质量浓度的增加,酪氨酸(Tyr)和色氨酸(Trp)残基的最大吸收峰均发生红移,表明MPs的Tyr和Trp残基暴露在更亲水的环境中;热力学分析表明,MPs与庚醛之间的结合主要靠疏水相互作用驱动;圆二色谱分析表明,随着体系中庚醛质量浓度的增加,α-螺旋相对含量从19.24%下降至16.88%(P<0.05),β-折叠相对含量从24.59%增加至26.47%(P<0.05),MPs的结构由有序状态向无序状态转变。本研究明确了氧化处理对MPs与4种醛类的相互作用的影响,并揭示了其作用机制,为肉制品的风味调控提供了理论依据。