高亲水性油茶籽蛋白对大豆蛋白凝胶的增强作用及其机制

摘要

以大豆蛋白(soy protein isolate,SPI)和油茶籽蛋白(camellia seed protein isolate,CPI)为原料制备热诱导混合凝胶,测定了混合物凝胶的流变性质、质构、持水性和凝胶结构,并基于2种蛋白各自的氨基酸组成、混合物溶解度、电泳、表面自由巯基、二硫键、表面疏水性、溶液粒径分布、二级结构等探索混合物凝胶增强的机制。结果表明,当SPI与CPI的复配比例为10∶2~10∶3时,复配蛋白的凝胶点温度由82.34℃降低至75.73℃,储能模量值达到最大,是纯SPI的5倍;凝胶强度达到最大,是纯SPI的2倍。电镜结果显示,适当比例的CPI能够使复配蛋白形成致密均匀的凝胶网络结构。电泳、表面自由巯基和二硫键结果显示,2种蛋白间发生二硫键参与的相互作用并形成了复合物,这种相互作用能降低复合物表面疏水性,有效提高SPI溶解度,促使凝胶网络结构更加致密均匀。红外光谱结果显示,复配蛋白的二级结构由β-折叠向β-转角和无规则卷曲转变。上述结果说明一定比例的油茶籽蛋白对SPI凝胶强度具有提升作用,该研究为将来制备高凝胶植物基混合蛋白提供了新的思路和理论依据。