ZIF-F原位合成法固定化木瓜蛋白酶

摘要

文章以新型ZIF-F为固定化载体,通过原位合成法固定木瓜蛋白酶,制备得到新型固定化酶Papain@ZIF-F,并采用傅里叶红外光谱、X射线衍射图谱、扫描电镜、BET比表面积分析、热重分析进行表征。此外,还制备了以ZIF-8为基质原位合成的Papain@ZIF-8并与Papain@ZIF-F在形貌结构及比活性、稳定性等方面进行对比。表征结果证明,木瓜蛋白酶被包埋于ZIF骨架中且酶的加入并未影响到ZIF骨架的结构特性,且采用ZIF-F包埋的酶粒径可达2μm,远超ZIF-8的500nm,这可能是因为ZIF-F合成过程中加入2-甲基咪唑量较少导致晶体生长较慢,颗粒尺寸偏大。比活性方面,Papain@ZIF-F的比活性较游离酶及Papain@ZIF-8均有显著提升,最高可达390 U/mg,较游离酶比活性提升了约200%。这可能是因为ZIF-F具有更大的比表面积,使其对底物的阻力更小从而有利于酶与底物充分接触,进而导致比活性提高。最后,Papain@ZIF-F在重复使用5次后活性仍高于游离酶,重复使用情况良好。