人血清白蛋白与酸性铬兰K相互作用机理的光谱学

摘要

采用荧光光谱法、紫外可见吸收光谱和傅立叶变换红外光谱法(FT-IR)研究了模拟生理条件下人血清白蛋白(HSA)与酸性铬兰K(ACBK)的相互作用. 根据荧光猝灭数据,HSA与ACBK有一个结合位点,结合常数为2.3×104 L/mol;根据Frster能量转移理论,求得ACBK与HSA上氨基酸残基间的距离r=3.46 nm;运用蛋白质红外光谱酰胺Ⅰ带和酰胺Ⅲ带结合的方法定量测定了HSA与ACBK作用后二级结构的变化. 结果发现,HSA与ACBK的结合使蛋白质分子中的肽链部分展开,α螺旋结构明显减少约9%,β-折叠减少约2%,而β-转角和无规卷曲分别增加了约6%和5%. 结果说明,说明二级结构由α螺旋和β-折叠向β-转角和无规卷曲结构转变,分子结构的松散程度增加;根据荧光光谱和红外光谱的分析结果探讨了HSA与ACBK结合,结果表明,ACBK分子中苯环的疏水性使其与HSA疏水腔中的氨基酸残基发生相互作用.