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Site-directed Fluorescence Labeling Reveals a Revised N-terminal Membrane Topology and Functional Periplasmic Residues in the Escherichia coli Cell Division Protein FtsK

机译：定向荧光标记揭示了大肠杆菌细胞分裂蛋白FTSK中修正的N-末端膜拓扑和功能性周质残留物

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Alison M. Berezuk; Mara Goodyear; Cezar M. Khursigara;
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年度 2014
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1. Site-directed Fluorescence Labeling Reveals a Revised N-terminal Membrane Topology and Functional Periplasmic Residues in the Escherichia coli Cell Division Protein FtsK [J] . Alison Berezuk, Mara Goodyear, Cezar Khursigara The Journal of biological chemistry . 2014,第34期

机译：定向荧光标记揭示了大肠杆菌细胞分裂蛋白FTSK中修正的N-末端膜拓扑和功能性周质残留物
2. Outer membrane lipoprotein RlpA is a novel periplasmic interaction partner of the cell division protein FtsK in Escherichia coli [J] . Alison M. Berezuk, Sabrina Glavota, Elyse J. Roach, Scientific reports. . 2018,第1期

机译：外膜脂蛋白RlpA是细胞分裂蛋白FtsK在大肠杆菌中的新型周质相互作用伙伴
3. Membrane topology of the N‐terminus of the Escherichia coli FtsK division protein [J] . Dewar Susan J, Dorazi Robert FEBS Letters . 2000,第1a2期

机译：大肠杆菌FtsK分裂蛋白N末端的膜拓扑
4. Mass Spectrometry Reveals that the Two Forms of Lpp Represent Distinct Membrane Topologies in Escherichia coli [C] . Charles E. Cowles, Martin F. Semmelhack, Thomas J. Silhavy, American Society for Mass Spectrometry Conference on Mass Spectrometry and Allied Topics . 2010

机译：质谱表明，两种形式的LPP代表大肠杆菌中的不同膜拓扑
5. The DamX cell division protein of Escherichia coli: Identification of amino acid residues critical for septal localization and peptidoglycan binding. [D] . Williams, Kyle Brandon. 2010

机译：大肠杆菌的DamX细胞分裂蛋白：鉴定对间隔定位和肽聚糖结合至关重要的氨基酸残基。
6. Site-directed Fluorescence Labeling Reveals a Revised N-terminal Membrane Topology and Functional Periplasmic Residues in the Escherichia coli Cell Division Protein FtsK [O] . Alison M. Berezuk, Mara Goodyear, Cezar M. Khursigara 2018

机译：定点荧光标记揭示了大肠杆菌细胞分裂蛋白FtsK中的修正的N端膜拓扑和功能性周质残基。
7. Membrane topology of the N-terminus of the Escherichia coli FtsK division protein [O] . Dorazi, Robert, Dewar, Susan J. 2000

机译：大肠杆菌FtsK分裂蛋白N末端的膜拓扑

Site-directed Fluorescence Labeling Reveals a Revised N-terminal Membrane Topology and Functional Periplasmic Residues in the Escherichia coli Cell Division Protein FtsK

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