Oxydation du glutathion et de l'alcool déshydrogénase en présence d'acide linoléique par la lipoxygénase de soja à différents pH

摘要

La lipoxygénase (LOX) catalyse l'incorporation d'une molécule d'oxygène sur un acide gras polyinsaturé pour former un hydroperoxyde (ROOH). Cette réaction s'accompagne de la formation de radicaux libres instables et très réactifs (NICOLAS et DRAPRON, 1983; WHITAKER, 1991). Au cours du pétrissage d'une farine de blé tendre, la cooxydation des pigments caroténoides et des composés thiols par ces radicaux libres contribue aux propriétés rhéologique et organoleptique de la pate (GROSCH, 1986; SHIIBA et al., 1991). En suspension de farine, GRAVELAND (1973) suggère que la réduction d'une mole d'hydroperoxyde en hydroxyacide (ROH) s'accompagne de l'oxydation de deux moles de glutathion (GSH) pour former un pont disulfure. Des expériences menées par ROY et al. (1995) en milieu modèle à pH 9 en présence d'acide linoléique (AL) et de LOX de soja mettent en évidence une cooxydation du GSH en glutathion oxydé (GSSG).