ミトコンドリアプロセシングペプチダーゼによるプレ配列の認識と切断

摘要

ミトコンドリアタンパク質の大部分はN末端部にプレ配列を持つ前駆体として細胞質で合成され，ミトコンドリア外膜，内膜の受容体やタンパク質透過装置を介して内部に運ばれる．輸送された前駆体はミトコンドリアプロセシングペプチダーゼ（MPP）によってプレ配列の大部分を切断され成熟体となる．プレ配列はアミノ酸配列の共通性が低いにもかかわらず，受容体からMPPへと正確に受け渡され，タンパク質の局在化シグナルとして働いている．近年，外膜の受容体Tom20とプレ配列複合体，さらにMPPとプレ配列複合体の立体構造がそれぞれNMR，Ⅹ線結晶構造解析で明らかとなった．プレ配列はTom20に対して両親媒性のヘリックス構造をとり，一方MPPでは伸びたペプチず鎖として認識されていた．認識?結合する相手に応じてプレ配列はその立体構造を大きく変化させている．本稿ではあいまいな構造情報を持つプレ配列を特異的に認識，切断するMPP?に焦点を当て，その性質，機能や分子進化について概説し，この酵素のユニークな分子認識についてこれまでの生化学的知見と立体構造をもとに解説したい．