セリンプロテアーゼとそのインヒビター－活性化，触媒機構とその制御機構－

摘要

セリンプロテアーゼはセリン残基を活性中心とする蛋白質分解酵素で，微生物·動物·植物界に広く分布し,外来蛋白質の消化,血液凝固，線溶,補体活性化,活性ペプチドの生成，生体防御,受精，ウイルス感染，情報伝達など，多岐にわたる生体反応において機能している．不活性な前駆体として合成され，必要なときに活性化されて機能するが，前駆体分子中の特定のペプチド結合が1カ所，限定分解されることで活性なセリンプロテアーゼとなる．セリンプロテアーゼの触媒作用で重要な働きをするのは，ヒスチジン，アスパラキン酸．セリンの3つのアミノ酸残基で．触媒3つ組残基とよばれる．生体内におけるセリンフロテアーゼの活性は種々の内在性プロテアーゼインヒビターによって制御されているが，インヒビターによる阻害機構は基本的にプロテアーゼがペプチド基質を加水分解する機構と同じであり,基質加水分解過程の途中の段階で反応が止まり，そのまま不活性な複合体を形成する．