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Crystal structure of mitochondrial quinol-fumarate reductase from the parasitic nematode Ascaris suum

机译:寄生线虫A虫线粒体喹诺酸富马酸酯还原酶的晶体结构

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摘要

In the anaerobic respiratory chain of the parasitic nematode Ascaris suum, complex II couples the reduction of fumarate to the oxidation of rhodoquinol, a reverse reaction catalyzed by mammalian complex II. In this study, the first structure of anaerobic complex II of mitochondria was determined. The structure, composed of four subunits and five co-factors, is similar to that of aerobic complex II, except for an extra peptide found in the smallest anchor subunit of the A. suum enzyme. We discuss herein the structure-function relationship of the enzyme and the critical role of the low redox potential of rhodoquinol in the fumarate reduction of A. suum complex II.
机译:在寄生线虫Ascaris suum的厌氧呼吸链中,复合物II将富马酸酯的还原与对羟基喹啉的氧化结合,这是哺乳动物复合物II催化的逆反应。在这项研究中,确定了线粒体厌氧复合体II的第一结构。该结构由四个亚基和五个辅助因子组成,与需氧复合物II相似,只是在A. suum酶的最小锚定亚基中发现了一个额外的肽。我们在这里讨论了酶的结构-功能关系,以及在富马酸酯还原A. suum复合物II中杜鹃醇的低氧化还原电位的关键作用。

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