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Proteins hunt and gather

机译:蛋白质狩猎和聚集

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摘要

Some proteins do not fold fully until they meet their functional partners. Folding in concert with binding allows an efficient stepwise search for the proper structure within the final complex. In higher organisms, many proteins, including some involved in critical aspects of biological regulation and signal transduction, are stably folded only in complex with their specific molecular targets. On page 1021 of this issue, Sugase et al.1 elucidate a three-step mechanism by which one such 'intrinsically disordered' protein binds to its cognate folded protein target.
机译:某些蛋白质在遇到其功能伙伴之前无法完全折叠。结合结合折叠可以有效地逐步搜索最终复合物中的适当结构。在高等生物中,只有与特定分子靶标复合才能稳定折叠许多蛋白质,包括一些涉及生物学调控和信号转导的关键方面的蛋白质。在本期杂志的第1021页上,Sugase等人1阐明了一种三步机制,通过这种机制,一个这样的“本征上无序的”蛋白质与其同源折叠的蛋白质靶标结合。

著录项

  • 来源
    《Nature》 |2007年第7147期|p.920-921|共2页
  • 作者单位

    Department of Biochemistry and the Program in Structural Biology, Weill Cornell Medical College, New York, New York 10021, USA;

  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类 自然科学总论;
  • 关键词

  • 入库时间 2022-08-18 02:56:14

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