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Pairwise Coupling in an Arg-Phe-Met Triplet Stabilizes alpha-Helical Peptide via Shared Rotamer Preferences

机译:Arg-Phe-Met三重态中的成对偶联通过共享的Rotamer首选项稳定了α-螺旋肽

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摘要

alpha-Helices are stabilized by the helix-forming tendencies of constituent amino acids,capping interactions at the amino and carboxyl termini,solvent environment,and side chain interactions.Interaction energies,in particular,have been measured for salt bridge,aromatic-basic,hydrogen bond,and hydrophobic interactions.In proteins,side chains interact within a complex network of multiple noncovalent bonds,which may reinforce or weaken each other.The simplest system to investigate these effects is to study triplets of side chains.This has previously been studied as salt bridae interactions in d-helical nentides.
机译:α-螺旋通过组成氨基酸的螺旋形成趋势,在氨基和羧基末端的封端相互作用,溶剂环境以及侧链相互作用而得以稳定。特别是对于盐桥,芳族碱性,氢键和疏水相互作用。在蛋白质中,侧链在多个非共价键的复杂网络中相互作用,这可能彼此增强或削弱。研究这些作用的最简单系统是研究侧链的三联体。在d-螺旋Nentides中作为盐的Bridae相互作用。

著录项

  • 来源
    《Journal of the American Chemical Society》 |2005年第14期|p.5002-5003|共2页
  • 作者单位

    Faculty of Life Sciences,Jackson's Mill,The University of Manchester,P.O.Box 88,Sackville Street,Manchester M60 1QD,U.K.;

    Faculty of Life Sciences,Jackson's Mill,The University of Manchester,P.O.Box 88,Sackville Street,Manchester M60 1QD,U.K.;

  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类 化学;
  • 关键词

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