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The Promiscuity Of β-strand Pairing Allows For Rational Design Of β-sheetrnface Inversion

机译:β链配对的混杂使得β-片面反转的合理设计成为可能

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摘要

The β-sheet is a fundamental structural element in proteins, and it is being exploited as a building block of nanomaterials. A β-sheet consists of multiple β-strands that are linked by intervening segments such as turns and loops. The dominant role of the main-chain H-bonds in determining the β-sheet topology has recently emerged. Although side chains are certainly important in providing factors that control β-sheet stability, maximizing the main-chain H-bonds appears more important for determining β-strand register than side chain interactions. In other words, the main-chain edges of β-strands are naturally "sticky" and primed to zip up to form a β-sheet.
机译:β-折叠是蛋白质中的基本结构元素,正在被用作纳米材料的基础。一个β折叠由多个β链组成,这些β链通过诸如匝和环之类的中间链节链接。最近已经出现了主链氢键在确定β-折叠拓扑中的主导作用。尽管侧链在提供控制β-折叠稳定性的因素中当然很重要,但与侧链相互作用相比,最大化主链H键似乎对确定β链配准更为重要。换句话说,β链的主链边缘自然是“粘性的”,并打底以形成一个β折叠。

著录项

  • 来源
    《Journal of the American Chemical Society》 |2008年第44期|14370-14371|共2页
  • 作者

    Koki Makabe; Shohei Koide;

  • 作者单位
  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类
  • 关键词

  • 入库时间 2022-08-18 03:20:04

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