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機械学習によるタンパク質のO型糖鎖修飾部位の予測とその機能の考察

机译:通过机器学习预测蛋白质的O-糖基化位点并考虑其功能

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摘要

O-glycosylation is one of the important posttranslational modifications of mammalian proteins. We applied a support vector machine (SVM) to predict whether Ser or Thr is glycosylated, aiming at studying the O-glycosylation mechanism. O-glycosylated sites are often found in cluster, whereas other sites are located sporadically. Therefore, we developed two types of SVMs for predicting clustered and isolated sites separately. Moreover, we found that the O-glycosylation sites, especially of the clustered type, are preferentially located within intrinsically disordered regions of proteins, which could be the key feature for understanding the property and the role of O-glycosylation in functional diversity and structural stability of the biological systems.%哺乳類タンパク質の主要な翻訳後修飾である糖鎖修飾のうち,機構の詳細が未解明であるO型糖鎖修飾を対象として,機械学習により修飾部位の予測を行った.タンパク質配列データベースUniProtから得た実験的知見を元に,サポートベクターマシンを用いて,セリンやトレオニン部位に対する修飾の有無を予測する.本報告では特に,アミノ酸配列上での修飾部位の分布の偏りに着目し,修飾部位を二つのタイプに分類し,個別に予測器を構築した.その結果,予測精度が84.3%まで向上し,また,修飾に寄与する要因が両タイプで異なることが分かった.さらに,タンパク質天然変性領域との関係を統計的に解析し,0型糖鎖修飾が果たす役割を考察した.
机译:O-糖基化是哺乳动物蛋白质重要的翻译后修饰之一,我们应用支持向量机(SVM)来预测Ser或Thr是否被糖基化,旨在研究O​​-糖基化的机制。因此,我们开发了两种类型的SVM分别预测聚簇和分离位点,此外,我们发现O-糖基化位点(尤其是聚簇型)优先位于蛋白质的内在无序区域。 ,这可能是理解O-糖基化在生物学系统功能多样性和结构稳定性中的性质和作用的关键特征。%哺乳动物蛋白的主要翻译后修饰中,其机理为对于不清楚的O-聚糖修饰,我们通过机器学习预测了修饰位点。根据从蛋白质序列数据库UniProt获得的实验结果,我们将使用支持向量机预测丝氨酸和苏氨酸位点修饰的存在与否。在本报告中,我们特别关注氨基酸序列上修饰位点分布的偏差,将修饰位点分为两种类型,并分别构建了预测因子。结果,发现两种类型的预测精度提高到84.3%,并且影响修改的因素也不同。此外,我们统计分析了与蛋白质天然变性区域的关系,并检查了0-聚糖修饰的作用。

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