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Structural properties of α‐fetoprotein from human cord serum: the protein molecule at low pH possesses all the properties of the molten globule

机译:人类脐带血清中甲胎蛋白的结构特性:低pH下的蛋白分子具有熔融小球的所有特性

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摘要

>Structural studies of α-fetoprotein (AFP) from human cord serum have shown that a decrease in pH to 3.1 leads to a considerable conformational rearrangement of the protein molecule. The acid form of AFP belongs to the class of denatured conformations and fulfills all the requirements of the molten globule state. The possible functional role of such a transformation is discussed.
机译:>来自人脐带血清的甲胎蛋白(AFP)的结构研究表明,pH降低至3.1会导致蛋白质分子的构象重排。 AFP的酸形式属于变性构象类别,并且满足熔融球状状态的所有要求。讨论了这种转换的可能功能作用。

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  • 来源
    《FEBS Letters》 |1995年第2期|共页
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