Purifica??o e caracteriza??o de um inibidor de tripsina de sementes de Phaseolus vulgaris L. cultivar IAC carioca

摘要

Inibidores de proteinases s?o proteínas ou peptídeos capazes de interagir específica e reversivelmente com enzimas proteolíticas e s?o amplamente distribuídos no reino vegetal. Este trabalho teve como objetivos purificar e caracterizar um inibidor de tripsina de sementes de Phaseolus vulgaris L. cultivar IAC carioca por cromatografia de troca i?nica em DEAE Sepharose e cromatografia líquida de alta performance (HPLC). O inibidor, nomeado PvTI, exibiu uma massa molecular aparente de 14 kDa em eletroforese em gel de poliacrilamida (SDS-PAGE) e foi capaz de inibir tripsina bovina, mas n?o quimotripsina. O valor da constante de inibi??o (Ki) contra tripsina bovina foi 3,7 x 10~(-8) M. A sequência N-terminal do PvTI, GDDVKSA-CCDTCLCTKSEPPTCRCVDV, apresentou alta homologia com outros inibidores tipo Bowman-Birk. PvTI exerceu efeito fungistático sobre Fusarium moniliforme na concentra??o de 500 μg/mL.