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【24h】

Inside Cover: Metal-Binding Properties of an Hpn-Like Histidine-Rich Protein (Chem. Eur. J. 21/2011)

机译:内盖:富含Hpn的组氨酸富含蛋白的金属结合特性(Chem。Eur。J. 21/2011)

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摘要

Hpnl protein, an important histidine- and glutamine-rich protein for Helicobacter pylori colonization in human gastric muscosa, binds divalent metal ions and plays essential roles in the bacterial detoxification. In their Full Paper on page 5852 ff., H. Sun et al. show that only nickel confers a higher stability on Hpnl than other metal ions, and that His29 and His31 are crucial for nickel binding.
机译:Hpnl蛋白是幽门螺杆菌在人胃粘膜中定植的重要的富含组氨酸和谷氨酰胺的蛋白,它结合二价金属离子并在细菌排毒中起重要作用。 H. Sun等人在其第5852页及其后的全文中。结果表明,只有镍赋予了Hpnl更高的稳定性,而His29和His31对于镍的结合至关重要。

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