首页> 外文期刊>Biochimie >Structural analysis of compound I in hemoproteins: Study on Proteus mirabilis catalase
【24h】

Structural analysis of compound I in hemoproteins: Study on Proteus mirabilis catalase

机译:血红蛋白中化合物I的结构分析:奇异变形杆菌过氧化氢酶的研究

获取原文
获取原文并翻译 | 示例
           

摘要

Ferryl catalysis has attracted considerable interest, because a diverse variety of enzymes use ferryl intermediates to perform difficult chemistry. The structure of the reactional intermediate compound I of Proteus mirabilis catalase (PMC) has been solved using time-resolved X-ray diffraction techniques and single crystal microspectrophotometry. Formation of compound I is characterized by signify- cant changes in the absorbance spectrum, and the creation of an oxoferryl group on the distal side of the heme.
机译:Ferryl催化引起了人们极大的兴趣,因为各种各样的酶都使用Ferryl中间体来完成困难的化学反应。使用时间分辨X射线衍射技术和单晶显微分光光度法已解决了奇异变形杆菌过氧化氢酶(PMC)的反应中间体化合物I的结构。化合物I的形成的特征是吸光度光谱发生显着变化,并在血红素的远端形成了一个草酰氧基。

著录项

相似文献

  • 外文文献
  • 中文文献
  • 专利
获取原文

客服邮箱:kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备:11010802029741号 ICP备案号:京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有
  • 客服微信

  • 服务号